М.Ю. Крупнова, Е.А. Вдовиченко, Р.У. Высоцкая, Д.А. Ефремов, А.Е. Веселов, Н.Н. Немова.
Активность лизосомальных гидролаз (протеиназ и нуклеаз) у разновозрастной молоди лосося (Salmo salar L) из р. Индера
Ключевые слова: лизосомы; протеазы; нуклеазы; раннее развитие; лосось Salmo salar L.; р. Индера
Приведены результаты исследования активности лизосомальных гидролаз (протеиназ – катепсинов и нуклеаз) у сеголеток 0+, пестряток 1+,2+, смолтов 2+ и 3+ лосося (Salmo salar L) из р.Индера бассейна Белого моря, свидетельствующие о их возможном участии в процессах, сопровождающих рост и развитие молоди. Максимальные значения уровня активности исследуемых ферментов обнаружены у сеголеток в возрасте 0+, что связано, по-видимому, с обеспечением «строительными блоками» биосинтетических процессов накопления белка, необходимого для последующих структурных преобразований растущей молоди в период, когда завершается эндогенное питание и начинается переход на смешанное питание. В дальнейшем развитии молоди лосося (пестрятки возраста 1+,2+ и смолты возраста 2+, 3+) активность катепсина D (основного протеолитического фермента лизосом с катаболической функцией) в печени несколько снижается, а в скелетных мышцах она практически не обнаруживается. Такие изменения в активности катепсина D согласуются с недетерминированностью процессов роста у рыб, в основе которой лежит преобладание синтетических процессов над катаболическими. Сравнительно высокая активность катепсина В (цистеиновой протеиназы лизосом с регуляторной функцией) и нуклеаз (РНКазы и ДНКазы) у молоди лосося более старших возрастов (3+ смолт), скорее всего, отражает роль этих ферментов в процессах формирования смолтов, способных к последующей миграции для нагула в море. Выявленная динамика активности лизосомальных гидролаз у молоди лосося свидетельствует о наличии корреляции между активностью исследуемых ферментов и возрастом рыб, что указывает на участие лизосомальных ферментов в перестройках белкового обмена, сопровождающих процессы роста и раннего развития лососевых.
Индексируется в РИНЦ